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Text File  |  1995-03-04  |  3.0 KB  |  59 lines
  1. ************************************************************
  2. * 2Fe-2S ferredoxins, iron-sulfur binding region signature *
  3. ************************************************************
  4.  
  5. Ferredoxins [1] are a group of iron-sulfur  proteins  which  mediate  electron
  6. transfer in a wide variety of metabolic reactions.  Ferredoxins can be divided
  7. into several subgroups depending upon  the  physiological  nature  of the iron
  8. sulfur  cluster(s)  and  according to  sequence  similarities.  One  of  these
  9. subgroups are the 2Fe-2S ferredoxins, which are proteins or  domains of around
  10. one hundred amino acid residues that bind a single 2Fe-2S iron-sulfur cluster.
  11. The proteins that are known [2] to belong to this family are listed below.
  12.  
  13.  - Ferredoxin from photosynthetic organisms;  namely plants and algae where it
  14.    is located in the chloroplast or cyanelle; and cyanobacteria.
  15.  - Ferredoxin from archaebacteria of the Halobacterium genus.
  16.  - Ferredoxin IV from Rhodobacter capsulatus (gene ptfA).
  17.  - Ferredoxin in the  toluene  degradation  operon (gene xylT) and  naphtalene
  18.    degradation operon (gene nahT) of Pseudomonas putida.
  19.  
  20.  - The N-terminal domain  of the  bifunctional ferredoxin/ferredoxin reductase
  21.    electron  transfer  component of the benzoate 1,2-dioxygenase complex (gene
  22.    benC) from Acinetobacter calcoaceticus, the  toluate 1,2-dioxygenase system
  23.    (gene xylZ), and   the  xylene  monooxygenase   system   (gene xylA)   from
  24.    Pseudomonas putida.
  25.  - The N-terminal domain of  phenol  hydroxylase  protein  p5 (gene dmpP) from
  26.    Pseudomonas Putida.
  27.  - The N-terminal domain of  methane  monooxygenase   component C  (gene mmoC)
  28.    from Methylococcus capsulatus .
  29.  - The C-terminal domain of the vanillate degradation pathway  protein vanB in
  30.    a Pseudomonas species.
  31.  - The N-terminal domain of bacterial  fumarate  reductase iron-sulfur protein
  32.    (gene frdB).
  33.  - The central domain of eukaryotic succinate dehydrogenase (ubiquinone) iron-
  34.    sulfur protein.
  35.  - The N-terminal domain of eukaryotic Xanthine dehydrogenase.
  36.  
  37. In the 2Fe-2S  ferredoxins,  four   cysteine  residues bind  the   iron-sulfur
  38. cluster. Three of these cysteines are clustered together in the same region of
  39. the protein. Our signature pattern spans that iron-sulfur binding region.
  40.  
  41. -Consensus pattern: C-{C}-{C}-[GA]-{C}-C-[GAST]-{CPDEKRHFYW}-C
  42.                     [The three C's are 2Fe-2S ligands]
  43. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  44. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: 5.
  45.  
  46. -Note: in addition to the proteins  listed  above  there are a number of other
  47.  ferredoxin-like proteins that bind a 2Fe-2S cluster  but which do not seem to
  48.  be evolutionary related to this family.  Among them are the  ferredoxins from
  49.  the adrenodoxin/putidaredoxin  family  (see  the relevant section) as well as
  50.  the bacterial  aromatic  dioxygenase systems ferredoxin-like proteins such as
  51.  bnzC, ndoA, and todB.
  52.  
  53. -Last update: June 1994 / Text revised.
  54.  
  55. [ 1] Meyer J.
  56.      Trends Ecol. Evol. 3:222-226(1988).
  57. [ 2] Harayama S., Polissi A., Rekik M.
  58.      FEBS Lett. 285:85-88(1991).
  59.